Una firma molecular distinta en las metalotioneínas de cianobactérias anhidrobióticas
DOI:
https://doi.org/10.33448/rsd-v10i2.12714Palabras clave:
Anhidrobiosis; COFACTOR; Cianobacteria; Modelado de homologia; Metalotioneína; SWISS-MODEL.Resumen
La anhidrobiosis se refiere a un estado de animación suspendida en el que entran algunos organismos cuando están expuestos a una desecación extrema, lo que les garantiza una tolerancia a diversos estresantes físicos debido a adaptaciones moleculares y celulares. Las metalotioneínas (MTs) son pequeñas proteínas quelantes de metales ricas en cisteínas que actúan como un elemento de protección a las células en condiciones ricas en iones metálicos. Aquí, nuestro objetivo fue investigar posibles firmas moleculares en estructuras primarias y terciarias de MT en cianobacterias anhidrobióticas. Se recuperaron las secuencias de aminoácidos de MTs de cianobacterias anhidrobióticas y no anhidrobióticas de la base de datos NCBI y se las alineó en el servidor Clustal Omega. Además, se determinaron las composiciones de aminoácidos de estas secuencias con el software GeneRunner. Posteriormente, realizamos el modelado por homología vía SWISS-MODEL, la superposición estructural con la herramienta UCSF Chimera 1.4 Matchmaker y la predicción del sitio de unión por el COFACTOR. Los análisis in silico revelaron divergencias específicas entre los grupos de MTs, evidenciando selecciones positivas y negativas, con todo, sin afectar la estructura final de estas proteínas. Algunos de estos cambios en la secuencia polipeptídica pueden mejorar la estabilización proteica durante la desecación, mientras que otros posiblemente actúan como residuos de coordinación de iones metálicos. Los análisis de las adaptaciones moleculares de metalotioneínas de cianobacterias anhidrobióticas pueden elucidar sus funciones moleculares y en sus papeles biológicos, así como pueden presentar aplicaciones en el desarrollo de organismos tolerantes a la desecación y a los metales.
Citas
Blindauer, C. A., Harrison, M. D., Parkinson, J. A., Robinson, A. K., Cavet, J. S., Robinson, N. J., & Sadler, P. J. (2001). A metallothionein containing a zinc finger within a four-metal cluster protects a bacterium from zinc toxicity. Proceedings of the National Academy of Sciences, 98(17), 9593-9598.
Blindauer, C. A., Harrison, M. D., Robinson, A. K., Parkinson, J. A., Bowness, P. W., Sadler, P. J., & Robinson, N. J. (2002). Multiple bacteria encode metallothioneins and SmtA‐like zinc fingers. Molecular microbiology, 45(5), 1421-1432.
Blindauer, C. A. (2011). Bacterial metallothioneins: past, present, and questions for the future. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, 16(7), 1011.
Capdevila, M., & Atrian, S. (2011). Metallothionein protein evolution: a miniassay. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, 16(7), 977-989.
Chaturvedi, R., & Archana, G. (2014). Cytosolic expression of synthetic phytochelatin and bacterial metallothionein genes in Deinococcus radiodurans R1 for enhanced tolerance and bioaccumulation of cadmium. Biometals, 27(3), 471-482.
Clamp, M., Cuff, J., & Barton, G. (1998). JalView–analysis and manipulation of multiple sequence alignments. EMBnet News, 5(4), 16-21.
Collett, H., Shen, A., Gardner, M., Farrant, J. M., Denby, K. J., & Illing, N. (2004). Towards transcript profiling of desiccation tolerance in Xerophyta humilis: construction of a normalized 11 k X. humilis cDNA set and microarray expression analysis of 424 cDNAs in response to dehydration. Physiologia Plantarum, 122(1), 39-53.
Emoto, T., Kurasaki, M., Oikawa, S., Suzuki-Kurasaki, M., Okabe, M., Yamasaki, F., & Kojima, Y. (1996). Roles of the conserved serines of metallothionein in cadmium binding. Biochemical genetics, 34(5-6), 239-251.
Erkut, C., Penkov, S., Khesbak, H., Vorkel, D., Verbavatz, J. M., Fahmy, K., & Kurzchalia, T. V. (2011). Trehalose renders the dauer larva of Caenorhabditis elegans resistant to extreme desiccation. Current Biology, 21(15), 1331-1336.
Habjanič, J., Chesnov, S., Zerbe, O., & Freisinger, E. (2020). Impact of naturally occurring serine/cysteine variations on the structure and function of Pseudomonas metallothioneins. Metallomics, 12(1), 23-33.
Hashimshony, T., Feder, M., Levin, M., Hall, B. K., & Yanai, I. (2015). Spatiotemporal transcriptomics reveals the evolutionary history of the endoderm germ layer. Nature, 519(7542), 219-222.
Larkin, M. A., Blackshields, G., Brown, N. P., Chenna, R., McGettigan, P. A., McWilliam, H., ... & Thompson, J. D. (2007). Clustal W and Clustal X version 2.0. bioinformatics, 23(21), 2947-2948.
Lopez-Martinez, G., Benoit, J. B., Rinehart, J. P., Elnitsky, M. A., Lee, R. E., & Denlinger, D. L. (2009). Dehydration, rehydration, and overhydration alter patterns of gene expression in the Antarctic midge, Belgica antarctica. Journal of Comparative Physiology B, 179(4), 481-491.
Pettersen, E. F., Goddard, T. D., Huang, C. C., Couch, G. S., Greenblatt, D. M., Meng, E. C., & Ferrin, T. E. (2004). UCSF Chimera—a visualization system for exploratory research and analysis. Journal of computational chemistry, 25(13), 1605-1612.
Schill, R. O., Mali, B., Dandekar, T., Schnölzer, M., Reuter, D., & Frohme, M. (2009). Molecular mechanisms of tolerance in tardigrades: New perspectives for preservation and stabilization of biological material. Biotechnology Advances, 27(4), 348-352.
Spruyt, M., & Buquicchio, F. (1994). Gene runner version 3.05. Website http://www. generunner. net/[accessed 10 April 2015].
Tsai, H. H., Tsai, C. J., Ma, B., & Nussinov, R. (2004). In silico protein design by combinatorial assembly of protein building blocks. Protein science, 13(10), 2753-2765.
Tunnacliffe, A., & Lapinski, J. (2003). Resurrecting Van Leeuwenhoek's rotifers: a reappraisal of the role of disaccharides in anhydrobiosis. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences, 358(1438), 1755-1771.
Waterhouse, A., Bertoni, M., Bienert, S., Studer, G., Tauriello, G., Gumienny, R., ... & Lepore, R. (2018). SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic acids research, 46(W1), W296-W303.
Zhang, C., Freddolino, P. L., & Zhang, Y. (2017). COFACTOR: improved protein function prediction by combining structure, sequence and protein–protein interaction information. Nucleic acids research, 45(W1), W291-W299.
Descargas
Publicado
Cómo citar
Número
Sección
Licencia
Derechos de autor 2021 Danyel Fernandes Contiliani; Vitor Nolasco de Moraes; Yasmin de Araújo Ribeiro; Tiago Campos Pereira
Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución 4.0.
Los autores que publican en esta revista concuerdan con los siguientes términos:
1) Los autores mantienen los derechos de autor y conceden a la revista el derecho de primera publicación, con el trabajo simultáneamente licenciado bajo la Licencia Creative Commons Attribution que permite el compartir el trabajo con reconocimiento de la autoría y publicación inicial en esta revista.
2) Los autores tienen autorización para asumir contratos adicionales por separado, para distribución no exclusiva de la versión del trabajo publicada en esta revista (por ejemplo, publicar en repositorio institucional o como capítulo de libro), con reconocimiento de autoría y publicación inicial en esta revista.
3) Los autores tienen permiso y son estimulados a publicar y distribuir su trabajo en línea (por ejemplo, en repositorios institucionales o en su página personal) a cualquier punto antes o durante el proceso editorial, ya que esto puede generar cambios productivos, así como aumentar el impacto y la cita del trabajo publicado.