Avaliação do tempo parcial de tromboplastina, tempo de trombina e tempo de protrombina sobre o plasma tratado usando uma protease fibrinolítica
DOI:
https://doi.org/10.33448/rsd-v11i2.25439Palavras-chave:
Trombose; Agente fibrinolítico; Coagulação; Plasma.Resumo
As proteases fibrinolíticas são enzimas que degradam a fibrina, principal componente do coágulo sanguíneo. Assim, o presente estudo teve como objetivo compreender a avaliação do TTPa, TT e TP em plasma tratado com uma protease fibrinolítica produzida por Mucor subtillissimus. Para avaliar o efeito anticoagulante, a protease foi utilizada em diferentes concentrações de 0,5-2,5mg/mL. Os testes mostraram que a enzima promoveu um tempo prolongado significativo ao longo do tempo de coagulação do TP com o aumento da concentração. No ensaio de TTPa, a protease fibrinolítica praticamente não prolongou o tempo de coagulação, mesmo com o aumento da concentração da enzima. No TT verificou-se que em todos os momentos de contato com a trombina, seja de 5 a 30 minutos, não houve interferência na ação da trombina ou do fibrinogênio na formação de trombos. Como apenas o tempo de protrombina entre todos os estudados foi alterado, sugere-se que a protease fibrinolítica em estudo afeta a via extrínseca da coagulação. Assim, foi possível observar que a serina protease promoveu um prolongamento significativo do tempo de coagulação do PT conforme a concentração da enzima aumentou, mas a serina protease não causou nenhum tipo de alteração no TT e no TTPa.
Referências
Banerjee, S., Prasanna, R., Bagchi, S.N. (2013). Purification and Characterization of a Fibrino(geno)lytic Protease from Cultured Natural Isolate of a Cyanobacterium, Anabaena fertilissima. Journal of Applied Social Psychology, 25, 1111- 1122.
Byskov, K., Gall, S.M.L.E., Thiede, B., Camerer, E., Kanse, S.M. (2020). Protease activated receptors (PAR)‐1 and ‐2 mediate cellular effects of factor VII activating protease (FSAP). The Faseb Journal, 34 (1), 1079-1090.
Chandramohan, M., Yee, C.Y., Beatrice, P.H.K., Ponnaiah, P., Narendrakumar, G., Samrot, A.V. (2019). Production, characterization and optimization of fibrinolytic protease from Bacillus pseudomycoides strain MA02 isolated from poultry slaughter house soils. Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, 22, 101371.
Chang, C.T., Wang, P.M., Hung, Y.F., Chung, Y.C. (2012). Purification and biochemical properties of a fibrinolytic enzyme from Bacillus subtilis-fermented red bean. Food Chemistry, 133 (4), 1611-1617.
Devaraj, Y., Rajender, S.K., Halami, P.M. (2018). Purification and characterization of fibrinolytic protease from Bacillus amyloliquefaciens MCC2606 and analysis of fibrin degradation product by MS/MS. Preparative Biochemistry & Biotechnology, 7(48),172-180.
Fleury. (2020). Medicina e Saúde. Manual de Diagnósticos: Investigação Diagnóstica dos Distúrbios Hemorrágicos.
Gogoi, D., Arora, N., Kalita, B., Sarma, R., Islam, T., Ghosh, S.S., Devi, R., Mukherjee, A.K. (2018). Anticoagulant mechanism, pharmacological activity, and assessment of preclinical safety of a novel fibrin(ogen)olytic serine protease from leaves of Leucas indica. Scientific Reports, 8 (1), 1-17.
Hu, Y., Yu, D., Wang, Z., Hou, J., Tyagi, R., Liang, Y., Hu, Y. (2019). Purification and characterization of a novel, highly potent fibrinolytic enzyme from Bacillus subtilis DC27 screened from Douchi, a traditional Chinese fermented soybean food. Scientific Reports, 9, 9235.
Kasvi. (2019). Análise da Hemostasia: Tempo de Atividade da Protrombina (TAP) e Tempo de Tromboplastina Parcial Ativada (TTPa). https://kasvi.com.br/analise-da-hemostasia/
Kotb E. (2012). Fibrinolytic Bacterial Enzymes with Thrombolytic Activity. Egypt: Springer Briefs in Microbiology.
Kumar, S.S & Sabu A. Fibrinolytic Enzymes for Thrombolytic Therapy. In: LABROU, Nikolaos (ed.). Therapeutic Enzymes: Function and Clinical Implications. Athens: Springer, 345-381.
Lopez-Sendon J., De Lopez, S.E., Bobadilla, J.F., Rubio, R., Bermejo, J., Delcan, J.L (1995). Cardiovascular pharmacology (XIII). The efficacy of different thrombolytic drugs in the treatment of acute myocardial infarct. Revista Española de Cardiología, 48, 407–439.
Medeiros, G.M.S., Marques D.A.V., Porto, T.S., Lima-Filho, J.L., Teixeira, J.A.C., Pessoa-Júnior, A., Porto, A.L.F. (2013). Extraction of Fibrinolytic Proteases from Streptomyces sp. DPUA1576 using PEG-Phosphate Aqueous Two-Phase Systems. Fluid Phase Equilibria, 339, 52-57.
Nascimento, T.P., Sales, A.E., Porto, C.S., Brandão, R.M.P., Campos-Takaki, G.M., Teixeira, J.A.C., Porto, T.S., Porto, A.L.F., Converti, A. (2016). Purification of a fibrinolytic protease from Mucor subtilissimus UCP 1262 by aqueous two-phase systems (PEG/sulfate). Journal of Chromatography B, 16-24.
Nascimento, T.P., Sales, A.E., Porto, C.S., Brandão, R.M.P., Takaki, G.M.C., Teixeira, J.A.C., Porto, T.S., Porto, A.L.F. (2015). Production and Characterization of New Fibrinolytic Protease from Mucor subtillissimus UCP 1262 in Solid-State Fermentation. Advances in Enzyme Research, 3, 81-91.
Nascimento, T.P., Sales. A.E., Porto, T.S., Costa, R.M.P.B., Breydo, L., Uversky, V.N., Porto, A.L.F., Converti, A. (2017). Purification, biochemical, and structural characterization of a novel fibrinolytic enzyme from Mucor subtilissimus UCP 1262. Bioprocess and Biosystems Engineering, 40 (8), 1209-1219.
Opas (2017). https://www.paho.org/pt/topicos/doencas-cardiovasculares
Park, J.W., Park, J.E., Choi, H.K., Jung, T.W., Yoon, S.M., Lee, J.S. (2013). Purification and characterization of three thermostable alkaline fibrinolytic serine proteases from the polychaete Cirriformia tentaculata. Process Biochemistry, 48(10), 979-987.
Ravikumar G, Gomathi D, Kalaiselvi MUC. (2012). A protease from the medicinal mushroom Pleurotus sajor-caju; production, purification and partial characterization. Asian Pacific Journal of Tropical Biomedicine Coimbatore, 411-417.
SBC, Sociedade Brasileira de Cardiologia. 2020. Cardiômetro. http://www.cardiometro.com.br/
Silva, M.M., Rocha, T.A., Moura, D.F., Chagas, C.A., Aguiar-Júnior, F.C.A., Santos, N.P.S., Sobral, R.V.S., Nascimento, J.M., Leite, A.C.L., Pastrana, L., Brandão, R.M.P., Nascimento, T.P., Porto, A.L.F. (2019). Effect of acute exposure in swiss mice (Mus musculus) to a fibrinolytic protease produced by Mucor subtilissimus UCP 1262: An histomorphometric, genotoxic and cytological approach. Regulatory Toxicology and Pharmacology, 9(103), 282-291.
Vijayaraghavan, P., Arasu, M.V., Rajan, R.A., Al-Dhabi, N.A. (2019). Enhanced production of fibrinolytic enzyme by a new Xanthomonas oryzae IND3 using low-cost culture medium by response surface methodology. Saudi Journal of Biological Sciences, 26, 217-224.
Wang, S.L., Wu, Y.Y., Liang, T.W. (2011). Purification and biochemical characterization of a nattokinase by conversion of shrimp shell with Bacillus subtilis TKU007. New Biotechnology, 28(2), 196-202.
Zago, M.A., Falcão, R.P., Pasquini, R., Spector, N., Covas, D.T., Rego E.M. (2013). Tratado de Hematologia. São Paulo: Atheneu.
Downloads
Publicado
Como Citar
Edição
Seção
Licença
Copyright (c) 2022 Vanessa Maria Andrade Machado Miranda; José Pedro Martins Barbosa Filho; Romero Marcos Pedrosa Brandão Costa; Ana Cristina Lima Leite; Vagne de Melo Oliveira; Juanize Matias da Silva Batista; Lorenzo Pastrana; Thiago Pajeú Nascimento; Ana Lúcia Figueiredo Porto
Este trabalho está licenciado sob uma licença Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Autores que publicam nesta revista concordam com os seguintes termos:
1) Autores mantém os direitos autorais e concedem à revista o direito de primeira publicação, com o trabalho simultaneamente licenciado sob a Licença Creative Commons Attribution que permite o compartilhamento do trabalho com reconhecimento da autoria e publicação inicial nesta revista.
2) Autores têm autorização para assumir contratos adicionais separadamente, para distribuição não-exclusiva da versão do trabalho publicada nesta revista (ex.: publicar em repositório institucional ou como capítulo de livro), com reconhecimento de autoria e publicação inicial nesta revista.
3) Autores têm permissão e são estimulados a publicar e distribuir seu trabalho online (ex.: em repositórios institucionais ou na sua página pessoal) a qualquer ponto antes ou durante o processo editorial, já que isso pode gerar alterações produtivas, bem como aumentar o impacto e a citação do trabalho publicado.