Uma assinatura molecular distinta em metalotioneínas de cianobactérias anidrobióticas
DOI:
https://doi.org/10.33448/rsd-v10i2.12714Palavras-chave:
Anidrobiose; COFACTOR; Cianobactéria; Modelagem por homologia; Metalotioneína; SWISS-MODEL.Resumo
Anidrobiose refere-se a um estado de animação suspensa no qual alguns organismos entram quando são expostos à dessecação extrema, garantindo a eles uma tolerância a diversos estresses físicos, devido a adaptações moleculares e celulares. Metalotioneínas (MTs) são pequenas proteínas quelantes de metais e ricas em cisteínas que atuam como um elemento de proteção às células em condições ricas em íons metálicos. Aqui, nós buscamos investigar possíveis assinaturas moleculares em estruturas primárias e terciárias de MTs de cianobactérias anidrobióticas. Sequências de aminoácidos de MTs de cianobactérias anidrobióticas e não-anidrobióticas foram obtidas no banco de dados NCBI e alinhadas no servidor Clustal Omega. Adicionalmente, as composições de aminoácidos destas sequências foram determinadas pelo software GeneRunner. Em seguida, nós realizamos modelagem por homologia via SWISS-MODEL, sobreposição estrutural pela ferramenta UCSF Chimera 1.4 Matchmaker e a predição de sítios de ligação via COFACTOR. As análises in silico revelaram divergências específicas nas posições de aminoácidos entre os grupos de MTs, evidenciando seleções positivas e negativas, porém, sem afetar a estrutura final destas proteínas. Algumas destas mudanças na sequência polipeptídica têm potencial em aumentar a estabilização proteica durante a dessecação, enquanto outras podem atuar como resíduos coordenantes de íons metálicos. Análises das adaptações moleculares de metalotioneínas de cianobactérias anidrobióticas podem ajudar a jogar luz em suas funções moleculares e em seus papéis biológicos, assim como podem apresentar aplicações no desenvolvimento de organismos tolerantes à dessecação e a metais.
Referências
Blindauer, C. A., Harrison, M. D., Parkinson, J. A., Robinson, A. K., Cavet, J. S., Robinson, N. J., & Sadler, P. J. (2001). A metallothionein containing a zinc finger within a four-metal cluster protects a bacterium from zinc toxicity. Proceedings of the National Academy of Sciences, 98(17), 9593-9598.
Blindauer, C. A., Harrison, M. D., Robinson, A. K., Parkinson, J. A., Bowness, P. W., Sadler, P. J., & Robinson, N. J. (2002). Multiple bacteria encode metallothioneins and SmtA‐like zinc fingers. Molecular microbiology, 45(5), 1421-1432.
Blindauer, C. A. (2011). Bacterial metallothioneins: past, present, and questions for the future. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, 16(7), 1011.
Capdevila, M., & Atrian, S. (2011). Metallothionein protein evolution: a miniassay. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, 16(7), 977-989.
Chaturvedi, R., & Archana, G. (2014). Cytosolic expression of synthetic phytochelatin and bacterial metallothionein genes in Deinococcus radiodurans R1 for enhanced tolerance and bioaccumulation of cadmium. Biometals, 27(3), 471-482.
Clamp, M., Cuff, J., & Barton, G. (1998). JalView–analysis and manipulation of multiple sequence alignments. EMBnet News, 5(4), 16-21.
Collett, H., Shen, A., Gardner, M., Farrant, J. M., Denby, K. J., & Illing, N. (2004). Towards transcript profiling of desiccation tolerance in Xerophyta humilis: construction of a normalized 11 k X. humilis cDNA set and microarray expression analysis of 424 cDNAs in response to dehydration. Physiologia Plantarum, 122(1), 39-53.
Emoto, T., Kurasaki, M., Oikawa, S., Suzuki-Kurasaki, M., Okabe, M., Yamasaki, F., & Kojima, Y. (1996). Roles of the conserved serines of metallothionein in cadmium binding. Biochemical genetics, 34(5-6), 239-251.
Erkut, C., Penkov, S., Khesbak, H., Vorkel, D., Verbavatz, J. M., Fahmy, K., & Kurzchalia, T. V. (2011). Trehalose renders the dauer larva of Caenorhabditis elegans resistant to extreme desiccation. Current Biology, 21(15), 1331-1336.
Habjanič, J., Chesnov, S., Zerbe, O., & Freisinger, E. (2020). Impact of naturally occurring serine/cysteine variations on the structure and function of Pseudomonas metallothioneins. Metallomics, 12(1), 23-33.
Hashimshony, T., Feder, M., Levin, M., Hall, B. K., & Yanai, I. (2015). Spatiotemporal transcriptomics reveals the evolutionary history of the endoderm germ layer. Nature, 519(7542), 219-222.
Larkin, M. A., Blackshields, G., Brown, N. P., Chenna, R., McGettigan, P. A., McWilliam, H., ... & Thompson, J. D. (2007). Clustal W and Clustal X version 2.0. bioinformatics, 23(21), 2947-2948.
Lopez-Martinez, G., Benoit, J. B., Rinehart, J. P., Elnitsky, M. A., Lee, R. E., & Denlinger, D. L. (2009). Dehydration, rehydration, and overhydration alter patterns of gene expression in the Antarctic midge, Belgica antarctica. Journal of Comparative Physiology B, 179(4), 481-491.
Pettersen, E. F., Goddard, T. D., Huang, C. C., Couch, G. S., Greenblatt, D. M., Meng, E. C., & Ferrin, T. E. (2004). UCSF Chimera—a visualization system for exploratory research and analysis. Journal of computational chemistry, 25(13), 1605-1612.
Schill, R. O., Mali, B., Dandekar, T., Schnölzer, M., Reuter, D., & Frohme, M. (2009). Molecular mechanisms of tolerance in tardigrades: New perspectives for preservation and stabilization of biological material. Biotechnology Advances, 27(4), 348-352.
Spruyt, M., & Buquicchio, F. (1994). Gene runner version 3.05. Website http://www. generunner. net/[accessed 10 April 2015].
Tsai, H. H., Tsai, C. J., Ma, B., & Nussinov, R. (2004). In silico protein design by combinatorial assembly of protein building blocks. Protein science, 13(10), 2753-2765.
Tunnacliffe, A., & Lapinski, J. (2003). Resurrecting Van Leeuwenhoek's rotifers: a reappraisal of the role of disaccharides in anhydrobiosis. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences, 358(1438), 1755-1771.
Waterhouse, A., Bertoni, M., Bienert, S., Studer, G., Tauriello, G., Gumienny, R., ... & Lepore, R. (2018). SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic acids research, 46(W1), W296-W303.
Zhang, C., Freddolino, P. L., & Zhang, Y. (2017). COFACTOR: improved protein function prediction by combining structure, sequence and protein–protein interaction information. Nucleic acids research, 45(W1), W291-W299.
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