Condições de cultivo e caracterização bioquímica das enzimas proteolíticas com ação fibrinolítica obtidas a partir de cogumelos nos últimos dez anos
DOI:
https://doi.org/10.33448/rsd-v11i14.36652Palavras-chave:
Proteases Fibrinolítica; Cogumelos; Terapia Trombolítica; Fibrina.Resumo
Enzimas fibrinolíticas são proteases que degradam a fibrina presente em coágulos sanguíneos e podem ser obtidas através de extratos fúngicos. Assim, o objetivo do estudo foi analisar todas as informações referentes a produção e caracterização de proteases fibrinolíticas de espécies de cogumelos publicados em plataformas cientificas dos últimos dez anos. A busca foi realizada em oito bases de dados eletrônicos nacionais e internacionais utilizando diversos palavras-chave. Os resultados obtidos foram analisados de acordo com cada etapa: na primeira etapa, os títulos e resumos de todos os artigos foram analisados de forma independente; na segunda etapa todos os artigos foram lidos e aqueles que não atendiam aos critérios de inclusão, foram excluídos. Em seguida foram revisados os artigos restantes e os dados tabulados e comparados. Foi verificado que enzimas com ação fibrinolíticas foram obtidas de oito espécies de cogumelos: P. sajor-caju, P. ferulae, P. ostreatus, L. shimeji, A. polytricha, H. erinaceum, C. comatus e C. militaris. As enzimas foram identificadas como protease SPPS, Metaloprotease, Serina Aspártica e Serina Metaloprotease. Além disso, dois métodos de determinação da atividade fibrinolítica foram identificados, o método da placa de fibrina e por formação do trombo artificial. A massa molecular das enzimas variou entre ~18 a 66 kDa, a caracterização bioquímica dos extratos teve o pH de 4,0 a 9,5 com temperatura ótima de 25 a 70 ºC. Dessa forma, foi possível concluir que os cogumelos são fontes de proteases fibrinolíticas e que podem ser indicados no tratamento de trombose.
Referências
Acosta, G. A., Fonseca, M. I., Fariña, J. I., & Zapata, P. D. (2022). Exploring Agaricomycetes from the Paranaense rainforest (Misiones, Argentina) as an unconventional source of fibrinolytic enzymes. Mycologia. 114(2):242-253.10.1080/00275514.2022.2035148
Aguilar, J. G., & Sato, H. H. (2018). Microbial proteases: Production and application in obtaining protein hydrolysates. Food Research International, 103, 253-262.
Ali, A. M. M., et al. (2022). Production of fibrinolytic enzymes during food production. In: Current Developments in Biotechnology and Bioengineering, p. 157-187. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-823506-5.00018-7
Ali, A. M., & Bavisetty, S. C. B. (2020). Purification, physicochemical properties, and statistical optimization of fibrinolytic enzymes especially from fermented foods: a comprehensive review. International Journal of Biological Macromolecules, v. 163, p. 1498-1517.
Ali, S. M., Ling, T. C., Sekaran, M., Y. S. T., Jegadeesh, R., & Vikineswary, S. (2014). Recovery and partial purification of fibrinolytic enzymes of Auricularia polytricha (Mont.) Sacc by an aqueous two-phase system. Separation and Purification Technology, 122 359–366. http://dx.doi.org/10.1016/j.seppur.2013.11.016
Altaf, F., Wu, S., & Kasim, V. (2021). Role of Fibrinolytic Enzymes in Anti-Thrombosis Therapy. Front Mol Biosci, 8:680397. 10.3389/fmolb.2021.680397.
Ângelo, R. S. (2010). Enzimas hidrolíticas. In: Esposito, E., Azevedo, J. L. (Org.). Fungos: uma introdução à biologia, bioquímica e biotecnologia. Caxias do Sul: Educs, (2ª edição).
Anna, D., Protopopova, R. I., Litvinov, D. K., Galanakis, C., Nagaswami, N. A., Barinov, A. R., Mukhitov, Dmitry, V. K., & John. W. W. (2017). Morphometric characterization of fibrinogen’s αC regions and their role in fibrin self-assembly and molecular organization. Nanoscale. 10.1039/c7nr04413e
Astrup, T., & Mullertz, S. (1952). The fibrin platemethod for estimating of fibrinolyticactivity. Arch Biochem Biophys; 40: 346–51p. http://dx.doi.org/10.1016/0003-9861(52)90121-5
Bajaj, B. K., Singh, S., Khullar, M., Singh, K., & Bhardwaj, S. (2014). Optimization of fibrinolytic protease production from Bacillus subtilis I-2 using agro-residues. Braz Arch Biol Technol 57:653–662. https://doi.org/10.1590/S1516-8913201402132
Banerjee, G., & Ray, A. K. (2017). Impact of microbial proteases on biotechnological industries. Biotechnology and Genetic Engineering Reviews, 33(2), 119-143.
Barbosa, E. E. P., Pimenta, L., Brito, A. K. P., Martim, S. R., & Teixeira, M. F. S. (2020). Cultivo de cogumelo comestível em resíduos lignocelulósicos de floresta tropical para produção de proteases / Mushroom cultivation edible in lignocellulosic residues from rainforest for protease production. Brazilian Journal of Development, 6(11), 92475–92485. https://doi.org/10.34117/bjdv6n11-598
Benmrad, O., M., Mechri, S., Zaraî, J. N., et al. (2019). Purification and biochemical characterization of a novel thermostable protease from the oyster mushroom Pleurotus sajor-caju strain CTM10057 with industrial interest. BMC Biotechnol 19, 43. https://doi.org/10.1186/s12896-019-0536-4
Bezerra, V. H. S., Cardoso, S. L., Fonseca-Bazzo, Y., Silveira, D., Magalhães, P. O., & Souza, P. M. (2021). Protease Produced by Endophytic Fungi: A Systematic Review. Molecules, 26 (22):7062. Published 2021 Nov 22.10.3390/molecules26227062
Brito, A. K. P., Pimenta, L., Barbosa, E. E. P., Batista, S. C. P., Coelho, M. P. S. L. V., Castillo, T. A., Martim, S. R., & Teixeira, M. F. S. (2021). Evaluation of tropical forest substrates for cultivation and production of proteases by Pleurotus djamor. Research, Society and Development, 10(3), e31810313385. https://doi.org/10.33448/rsd-v10i3.13385
Buba, J. C. (2018). Produção de protease com atividade fibrinolítica por cultivo submerso de Mucor subtilissimus em biorreator. Universidade de São Paulo. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/3/3137/tde28022018-133041/pt-br.php
Cardoso, K. B. B., Nascimento, M. C., Batista, A. C., Oliveira, V. M., Nascimento, T. P., Batista, J. M. S., Costa, R. M. P. B., Pastrana, L., & Porto, A. L. F. (2022). Systematic analysis on the obtaining of fibrinolytic fungi enzymes. Research, Society and Development, 11(2), e13611225449, 2022. 10.33448/rsd-v11i2.25449.
Cho, I. H., Choi, E. S., Lim, H. G., & Lee, H. H. (2004). Purification and characterization of six fibrinolytic serine-proteases from earthworm Lumbricus rubellus. J Biochem Mol Biol, 37 (2):199-205.10.5483/bmbrep.2004.37.2.199.
Choi, B. S., Sapkota, K., Choi, J. H., Shin, C. H., Kim, S., & Kim, S. J. (2013). Herinase: a novel bi-functional fibrinolytic protease from the monkey head mushroom, Hericium erinaceum. Appl Biochem Biotechnol, Jun; 170 (3):609-22. 10.1007/s12010-013-0206-2. Epub 2013 Apr 7. PMID: 23564433.
Choi, J. H., Kim, D. W., Kim, S., & Kim, S. J. (2016). Purification and partial characterization of a fibrinolytic enzyme from the fruiting body of the medicinal and edible mushroom Pleurotus ferulae. Prep Biochem Biotechnol, Jul 3;47(6):539-546. 10.1080/10826068.2016.1181083.
Coelho, M., Figueiredo, A. S. F., Martim, S. R. M., & Teixeira, M. F. S. T. (2022). Ciclo de produção de cogumelos comestíveis cultivados em resíduos lignocelulósicos da fruticultura Amazônica: um estudo de caso. Concilium, 284–294. https://doi.org/10.53660/CLM-116-138
Das, G., & Prasad, M. P. (2010). Isolation, purification & mass production of protease enzyme from Bacillus subtilis. International Research Journals of Microbiology, 1(2), 026-031, April.
Erez, E., Fass, D., & Bibi, E. (2009). How intramembrane proteases bury hydrolytic reactions in the membrane. Nature, 459 (7245):371-378.10.1038/nature08146
Fasim, A., More, V. S., & More, Sunil, S. (2021). Large-scale production of enzymes for biotechnology uses. Current Opinion in Biotechnology, v. 69, p. 68-76. https://doi.org/10.1016/j.copbio.2020.12.002.
Feijoo-Siota, L., and& Villa, T. G. (2011). Native and Biotechnologically Engineered Plant Proteases with Industrial Applications. Food Bioprocess Technol, 4:1066–1088., 4(6), 1066-1088, 2011. 10.1007/s11947-010-0431-4
Ferreira, C. N., Sousa, M. O., Dusse, L. M. S., & Carvalho, M. G. (2010). O novo modelo da cascata de coagulação baseado nas superfícies celulares e suas implicações. Rev Bras Hematol Hemoter, 32(5), 416-421. https://doi.org/10.1590/S1516-84842010000500016
Flute, P. T. (1964). Haemorrhage and fibrinolysis. Proceedings of the Royal Society of Medicine, 57(7), 603–606.
Fonseca, T. R. B. (2013). Pleurotus ostreatoroseus DPUA 1720: Avaliação do Crescimento, Produção de Basidioma e Determinação da Atividade Proteolítica em Resíduos Agroindustriais. Universidade Federal do Amazonas.
Galo, L. A., & Colombo, M. F. (2009). Espectrofotometria de longo caminho óptico em espectrofotômetro de duplo-feixe convencional: uma alternativa simples para investigações de amostras com densidade óptica muito baixa. Química Nova, 32 (2), 488-492. https://doi.org/10.1590/S0100-40422009000200036
Katrolia, P., Liu, X., Zhao, Y., Kopparapu, N. K., & Zheng, X. (2020). Gene cloning, expression and homology modeling of first fibrinolytic enzyme from mushroom (Cordyceps militaris). Int J Biol Macromol, 146:897-906. 10.1016/j.ijbiomac.2019.09.212
Kollman, J. M., Pandi, L., Sawaya, M. R., Riley, M., & Doolittle, R. F. (2009). Crystal structure of human fibrinogen. Biochemistry, 48(18):3877-3886.10.1021/bi802205g
Li, G., Liu, X., Cong, S., Deng, Y., & Zheng, X. (2021). A novel serine protease with anticoagulant and fibrinolytic activities from the fruiting bodies of mushroom Agrocybe aegerita. Int J Biol Macromol, 168:631-639. 10.1016/j.ijbiomac.2020.11.118
Liu, X. L., Zheng, X. Q., Qian, P. Z., Kopparapu, N. K., Deng, Y. P., Nonaka, M., & Harada, N. (2014). Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from culture supernatant of Pleurotus ostreatus. J Microbiol Biotechnol, Feb 28;24(2):245-53. 10.4014/jmb.1307.07063.
Liu, X. L., Zheng, X. Q., & Zhang, J. K. (2012). Production of a Fibrinolytic Enzyme from Coprinus comatus YY-20. Applied Mechanics and Materials, Vols. 138–139, pp. 1195–1201. https://doi.org/10.4028/www.scientific.net/amm.138-139.1195
Machado, A. R. G., Teixeira, M. F. S., Kirsch, L. S. M., Campelo, C. L., & Oliveira, I. M. A. (2016). Nutritional value and proteases of Lentinus citrinus produced by solid state fermentation of lignocellulosic waste from tropical region. Saudi Journal of Biological Sciences, 23(5): 621-627. DOI: https://doi.org/10.1016/j.sjbs.2015.07.002
Mander, P., Cho, S. S., Simkhada, J. R., Choi, Y. H., & Yoo, J. C. (2011). A low molecular weight chymotrypsin-like novel fibrinolytic enzyme from Streptomyces sp. CS624. Process Biochemistry, v. 46, p. 1449–1455. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2011.03.016
Mine, Y., Wong, A. H. K., & Jinag, B. (2005). Fibrinolytic enzymes in Asian traditional fermented foods. Food Research International, 38:243–250. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2004.04.008
Moon, S. M., Kim, J. S., Kim, H. J., Choi, M. S., Park, B. R., Kim, S. G., Ahn, H., Chun, H. S., Shin, Y. K., Kim, J. J., Kim, D. K., Lee, S. Y., Seo, Y. W., Kim, Y. H., & Kim, C. S. (2014). Purification and characterization of a novel fibrinolytic α chymotrypsin like serine metalloprotease from the edible mushroom, Lyophyllum shimeji. J Biosci Bioeng, May;117(5):544-50. 10.1016/j.jbiosc.2013.10.019.
Naeem, M., Manzoor, S., Abid, M. U. H., Tareen, M. B. K., Asad, M., Mushtaq, S., Ehsan, N., Amna, D., Xu, B., & Hazafa, A. (2022). Fungal Proteases as Emerging Biocatalysts to Meet the Current Challenges and Recent Developments in Biomedical Therapies: An Updated Review. J. Fungi, 8, 109. https://doi.org/10.3390/jof8020109
Pechik, I., Yakovlev, S., Mosesson, M. W., Gilliland, G. L., & Medved, L. (2006). Structural basis for sequential cleavage of fibrinopeptides upon fibrin assembly. Biochemistry, Mar 21;45 (11):3588-97. 10.1021/bi0525369. PMID: 16533041; PMCID: PMC2531209.
Pimenta, L., Barbosa, E. E. P., Brito, A. K. P. de, Martim, S. R., & Teixeira, M. F. S. (2021). Processo eco-amigável para selecionar substrato Lignocelulósico para produção de peptidases ácidas / Eco-friendly process to select Lignocellulosic substrate for the production of acid peptidases. Brazilian Journal of Development, 7(1), 3469–3479. https://doi.org/10.34117/bjdv7n1-234
Ruiz, M. A., Greco, O. T., Braile, D. M. (2009). Fator de impacto: importância e influência no meio editorial, acadêmico e científico. Rev Bras Cir Cardiovasc. 24(3): 273-278. https://doi.org/10.1590/S0102-76382009000400004
Shafee, T. (2014). Evolvability of a Viral Protease: Experimental Evolution of Catalysis, Robustness and Specificity. University of Cambridge: Cambridge, UK.
Sharma, C., Osmolovskiy, A., & Singh, R. (2021). Microbial Fibrinolytic Enzymes as Anti-Thrombotics: Production, Characterisation and Prodigious Biopharmaceutical Applications. Pharmaceutics. 2021;13 (11):1880. Published Nov 5.10.3390/pharmaceutics13111880
Sharma, M., & Bajaj, B. K. (2017). Optimization of bioprocess variables for production of a thermostable and wide range pH stable carboxymethyl cellulase from Bacillus subtilis MS 54 under solid state fermentation. Environ Prog Sustain Energy. doi:10.1002/ep.12557
Souza, H. Q., et al. (2008). Seleção de Basidiomycetes da Amazônia para produção de enzimas de interesse biotecnológico. Ciência e Tecnologia de Alimentos, v. 28, pg. 116-124, Campinas, SP.
Strehl, L. (2005). O fator de impacto do ISI e a avaliação da produção científica: aspectos conceituais e metodológicos. Ci. Inf., Brasília, 34(1), 19-27. https://wp.scielo.org/wp-content/uploads/STREHL-L..pdf
Wang, J., Wu, C., Chen, Y., Chen, C., Hu, S., & Chang, S. (2014). Antihyperglycemic activity of exopolysaccharide produced by mushroom Pleurotus ferulae with submerged liquid culture on streptozotocin-induced diabetic rats. Journal of Food and Nutrition Research, 2(7), 419-424.
Weisel, J. W., & Litvinov, R. I. (2017). Fibrin Formation, Structure and Properties. Subcell Biochem, 82: 405–456. 10.1007/978-3-319-49674-0_13
Wu, S., et al. (2021). Biocatalysis: enzymatic synthesis for industrial applications. Angew. Chem. Int. Ed., 60,88–119. https://doi.org/10.1002/anie.202006648
Downloads
Publicado
Como Citar
Edição
Seção
Licença
Copyright (c) 2022 Romário da Silva Santana; Viviane Gonçalves de Farias; Elison de Souza Sevalho; Kadmiel Candido; Klaramelia Consuelo Ramón Carpio; Waldireny Rocha Gomes; Rosany Piccolotto Carvalho
Este trabalho está licenciado sob uma licença Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Autores que publicam nesta revista concordam com os seguintes termos:
1) Autores mantém os direitos autorais e concedem à revista o direito de primeira publicação, com o trabalho simultaneamente licenciado sob a Licença Creative Commons Attribution que permite o compartilhamento do trabalho com reconhecimento da autoria e publicação inicial nesta revista.
2) Autores têm autorização para assumir contratos adicionais separadamente, para distribuição não-exclusiva da versão do trabalho publicada nesta revista (ex.: publicar em repositório institucional ou como capítulo de livro), com reconhecimento de autoria e publicação inicial nesta revista.
3) Autores têm permissão e são estimulados a publicar e distribuir seu trabalho online (ex.: em repositórios institucionais ou na sua página pessoal) a qualquer ponto antes ou durante o processo editorial, já que isso pode gerar alterações produtivas, bem como aumentar o impacto e a citação do trabalho publicado.